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By Jean Pelmont

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Les mitochondries animales et végétales portent leurs cytochromes c dans le compartiment intermembranaire. Il semble donc que pour devenir fonctionnel un cytochrome c doive franchir obligatoirement les limites du cytoplasme où il est synthétisé. Il y a un principe général qui veut que l'apocytochrome c (la protéine sans sa porphyrine) soit transporté à destination avant de recevoir son groupe héminique. Comme celui-ci est synthétisé dans le cytoplasme, il faut donc qu'il traverse la membrane avant d'être soudé à la protéine par des résidus de cystéine.

Le site quinonique placé du côté P (extérieur, près de ISP) permettant la fixation QH2 n'a pas été localisé sur les structures déterminées par cristallographie, et son existence est contestée. En outre la cinétique du courant d'électrons inverse, en partant de ISP et c1 préalablement réduits, indique un transfert d'électrons de bL vers bH. Le transfert des électrons à partir de l'ubiquinol aurait donc lieu de bH vers bL, en sens contraire de celui qui était prévu par le modèle du cycle Q. La tendance est de considérer que les inhibiteurs ne prennent pas la place des quinones, mais contribuent à verrouiller la structure en empêchant les mouvements nécessaires à l'accomplisement du cycle.

Le cycle Q est défendu notamment par TRUMPOWER et associés [20]. Pour d'autres chercheurs, en particulier HATEFI, une révision du cycle Q comme modèle s'impose néanmoins [21]. Une propriété capitale du bc1 est de pouvoir fonctionner de façon réversible. Dans le sens de l'oxydation d'un quinol par le cytochrome c, il génère un gradient de protons. Inversement, par le retour de protons du côté extérieur vers l'intérieur, il engendre un courant d'électrons en sens inverse vers la réduction des quinones.

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