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By Heinz Weinman

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9B). La coopérativité négative donne des courbes de Hill dont les pentes sont inférieures à l’unité, en raison de la diminution de l’affinité des différents sites pour les molécules de ligand au fur et à mesure que ces dernières se fixent sur la protéine. L’étude de la coopérativité a apporté des données sur la régulation spécifique de nombreux processus biologiques fondamentaux. Ainsi, l’activité de la plupart des voies métaboliques est contrôlée par des enzymes en position clé dont l’action est due, pour partie, à une coopérativité positive comme dans la phosphofructokinase (p.

Elles peuvent cependant inclure quelques résidus chargés qui contribuent de façon essentielle au maintien de leur structure ou à l’accomplissement de leur fonction. LA PRÉDICTION DE LA STRUCTURE TRIDIMENSIONNELLE DES PROTÉINES EST-ELLE POSSIBLE ? Dès lors que la séquence des résidus aminoacide d’une chaîne polypeptidique confère à cette dernière la propriété de morphogenèse autonome qui lui fait adopter spontanément sa conformation, on peut se demander si, connaissant la séquence des résidus aminoacide, c’est-à-dire la structure primaire d’une chaîne polypeptidique, il est possible de prédire la conformation de cette dernière, c’est-à-dire ses structures secondaire et tertiaire.

Les résidus aminoacide localisés à l’intérieur de la protéine sont presque exclusivement hydrophobes, tandis que ceux qui sont à sa périphérie sont hydrophiles. Il existe donc une force qui impose aux chaînes polypeptidiques des protéines globulaires hydrosolubles de se reployer spontanément de façon à créer un core hydrophobe et une surface hydrophile. Quelle est la nature de cette force ? Le reploiement des protéines globulaires hydrosolubles dépend de plusieurs types d’interactions Le reploiement des protéines globulaires et la stabilisation de leur conformation biologiquement fonctionnelle dépendent de plusieurs types d’interactions non covalentes : interactions hydrophobes, liaisons hydrogène, interactions de van der Waals et liaisons ioniques.

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